Główna zawartość
Wprowadzenie do białek i aminokwasów
Różne rodzaje białek. Struktura i właściwości aminokwasów. Tworzenie wiązań peptydowych. Tłumaczenie na język polski: Fundacja Edukacja Przyszłości dzięki wsparciu Fundacji HASCO-LEK.
Wprowadzenie
Mamy tendencję do myślenia o białku, jako o rzeczowniku zbiorowym: jednorodnej substancji, czymś, co Twoja dieta powinna zawierać w odpowiedniej ilości. Ale jeśli kiedykolwiek pracowałbyś w laboratorium biologii molekularnej (powiedzmy, podczas wakacyjnych praktyk), białko mogłoby zacząć wyglądać dla Ciebie zupełnie inaczej.
Jak to? Cóż, mógłbyś zobaczyć na własne oczy, że białko nie jest pojedynczą substancją. W rzeczywistości, istnieje wiele różnych białek w organizmie, a nawet w pojedynczej komórce. Występują w każdym rozmiarze, kształcie i typie, jaki możesz sobie tylko wyobrazić, a każde z nich posiada unikalną i specyficzną funkcję. Niektóre z nich pełnią funkcje strukturalne, nadając komórkom kształt lub pomagając im się poruszać. Inne działają jako przekaźniki, migrując pomiędzy komórkami, jak wiadomość w butelce. Jeszcze inne są enzymami metabolicznymi, łączącymi lub rozdzielającymi biocząsteczki potrzebne komórkom. I prawdopodobne jest, że jeden z tych wyjątkowych molekularnych graczy stałby się Twoim na czas trwania projektu badawczego!
Białka są jednymi z najbardziej licznych cząsteczek organicznych w żywych organizmach oraz są znacznie bardziej zróżnicowane pod względem struktury i funkcji od innych rodzajów makrocząsteczek. Pojedyncza komórka może zawierać tysiące białek, każde z nich pełni unikalną funkcję. Chociaż ich struktury, jak i funkcje znacznie się różnią, wszystkie białka zbudowane są z jednego lub więcej łańcuchów aminokwasów. W tym artykule, przyjrzymy się dokładniej budującym białka bloczkom, ich strukturze oraz ich funkcjom.
Rodzaje i funkcje białek
Białka mogą pełnić szeroki wachlarz funkcji w komórce czy organizmie. W tym miejscu omówimy kilka przykładów popularnych rodzajów białek, które mogą być Ci znane, oraz które są ważne w biologii wielu organizmów (włączając nas).
Enzymy
Enzymy działają jako katalizatory w reakcjach biochemicznych, co oznacza, że zwiększają szybkość tych reakcji. Każdy enzym rozpoznaje jeden lub więcej substratów, czyli cząsteczek, które służą jako materiał wyjściowy do reakcji, które katalizują. Różne enzymy uczestniczą w różnych rodzajach reakcji i mogą między innymi rozkładać, łączyć lub przebudowywać swoje substraty.
Jednym z przykładów enzymu występującego w Twoim organizmie jest amylaza ślinowa, która rozkłada amylozę (składnik skrobi) na mniejsze cukry. Amyloza nie smakuje bardzo słodko, zaś mniejsze cukry już tak. Właśnie dlatego produkty skrobiowe często są słodsze, jeśli przeżuwasz je dłużej: dajesz wtedy amylazie ślinowej czas do pracy.
Hormony
Hormony są sygnałami chemicznymi działającymi na duże odległości, wydzielanymi przez komórki endokrynne (takie jak komórki przysadki mózgowej). Regulują procesy fizjologiczne, takie jak wzrost, rozwój, metabolizm czy rozmnażanie. Podczas gdy niektóre hormony są steroidowe (sprawdź artykuł o tłuszczach), inne są białkami. Hormony białkowe są powszechnie nazywane hormonami peptydowymi.
Na przykład insulina jest ważnym hormonem peptydowym, który pomaga regulować poziom glukozy we krwi. Gdy poziom glukozy we krwi wzrasta (na przykład po zjedzeniu posiłku), wyspecjalizowane komórki w trzustce uwalniają insulinę. Insulina przyłącza się do komórek w wątrobie i innych częściach ciała, aktywując je do pobierania glukozy. Proces ten pomaga przywrócić poziom cukru we krwi do normalnego, spoczynkowego poziomu.
W tabeli poniżej zostały wymienione niektóre inne rodzaje białek oraz ich funkcje:
Rodzaje białek i funkcje
| Rola | Przykłady | Funkcje |
|---|---|---|
| Enzymy trawienne | Amylaza, lipaza, pepsyna | Rozkłada składniki odżywcze w pożywieniu na mniejsze cząsteczki składowe, które mogą być łatwo wchłonięte (przyswojone) |
| Transport | Hemoglobina | Transportuje substancje po całym ciele we krwi lub limfie |
| Funkcja strukturalna | Aktyna, tubulina, keratyna | Buduje różne struktury, takie jak cytoszkielet |
| Regulacja hormonalna | Insulina, glukagon | Regulują aktywność różnych układów narządów w ciele |
| Obrona | Przeciwciała | Chronią ciało przed obcymi patogenami |
| Skurcze | Miozyna | Umożliwia skurcze mięśni |
| Magazynowanie | Białka w roślinach strączkowych, białko jaja (albumina) | Dostarcza pożywienie we wczesnym etapie rozwoju zarodka lub sadzonki |
Białka występują w wielu różnych strukturach i rozmiarach. Niektóre są globularne (mniej więcej kuliste), podczas gdy inne tworzą długie, cienkie włókna. Na przykład hemoglobina, która przenosi tlen we krwi jest białkiem globularnym, podczas gdy kolagen, znajdujący się w naszej skórze, jest białkiem włóknistym.
Struktura białka ma kluczowe znaczenie dla jego funkcji, oraz jak przekonasz się w następnym artykule, wiele różnych rodzajów wiązań chemicznych może być istotnych w utrzymaniu danej struktury. Zmiany w temperaturze i pH, jak również obecność pewnych substancji chemicznych, mogą zakłócić strukturę białka i spowodować utratę przez nie pełnionej funkcji, w procesie zwanym denaturacją.
Aminokwasy
Aminokwasy są monomerami budującymi białka. Dokładniej rzecz ujmując, białko zbudowane jest z jednego lub więcej liniowych łańcuchów aminokwasów, z którego każdy nazywany są polipeptydem. (Nieco później, zobaczymy skąd wzięła się ta nazwa.) Istnieje
Aminokwasy mają podstawową strukturę, która składa się z centralnego atomu węgla, znanego również jako węgiel alfa (α), związanego z grupą aminową (
Chociaż przedstawiony powyżej uogólniony schemat aminokwasu zawiera dla ułatwienia grupę aminową oraz grupę karboksylową w postaci neutralnej, w rzeczywistości nie jest to stan, w którym można znaleźć aminokwas. W fizjologicznym pH (
Każdy aminokwas ma również inny atom lub grupę atomów związanych z centralnym atomem węgla, znaną jako grupa R, która określa rodzaj aminokwasu. Na przykład, jeśli grupa R jest atomem wodoru, to aminokwas jest glicyną, natomiast jeśli jest grupą metylową (
Właściwości łańcucha bocznego determinują chemiczne działanie aminokwasu (to znaczy, czy uważany jest za kwasowy, zasadowy, polarny, czy niepolarny). Na przykład aminokwasy takie jak walina i leucyna są niepolarne i hydrofobowe, podczas gdy aminokwasy typu seryna i glutamina mają hydrofilowe łańcuchy boczne i są polarne. Niektóre aminokwasy, np. lizyna i arginina mają łańcuchy boczne w fizjologicznym pH o ładunku dodatnim i są uważane za zasadowe. (Histydyna jest czasem także umieszczana w tej grupie, chociaż w fizjologicznym pH jest zazwyczaj deprotonowana). Z drugiej strony, asparaginian i glutaminian mają ładunek ujemny w fizjologicznym pH i są uważane za kwasowe.
Kilka innych aminokwasów ma grupy R o specjalnych właściwościach, które okażą się ważne, gdy spojrzymy na strukturę białka:
- Prolina ma grupę R, która jest związana z własną grupą aminową, tworząc strukturę pierścieniową. Sprawia to, że jest wyjątkiem od typowej struktury aminokwasu, ponieważ nie posiada standardowej grupy aminowej NH
- Cysteina posiada grupę tiolową (-SH) i może tworzyć wiązania kowalencyjne z innymi cysteinami. Przekonamy się, dlaczego jest to ważne w strukturze białka i jego funkcji w artykule o strukturach białka
Na koniec, istnieje kilka innych "niekanonicznych" aminokwasów, któe można znaleźć w białkach tylko w pewnych warunkach.
Wiązania peptydowe
Każde białko w Twoich komórkach składa się z jednego lub więcej łańcuchów polipeptydowych. Każdy z tych łańcuchów polipeptydowych jest zbudowany z aminokwasów, połączonych ze sobą w określonej kolejności. Polipeptyd jest jakby długim słowem "zapisanym" za pomocą liter z aminokwasów
Aminokwasy w polipeptydzie są połączone z sąsiadami poprzez wiązania kowalencyjne zwane wiązaniami peptydowymi. Każde wiązanie powstaje w wyniku reakcji kondensacji. Podczas syntezy białek, grupa karboksylowa aminokwasu znajdującego się na końcu wydłużającego się łańcucha polipeptydowego reaguje z grupą aminową nadchodzącego aminowkasu, uwalniając cząsteczkę wody. Powstałe pomiędzy aminokwasami wiązanie jest wiązaniem peptydowym
Ze względu na strukturę aminokwasów, łańcuch polipeptydowy jest ukierunkowany, co oznacza, że ma dwa końce, które się od siebie różnią chemicznie. Na jednym końcu polipeptyd posiada wolną grupę aminową, a koniec ten nazywany jest końcem aminowym (lub N-końcem). Drugi koniec, zawierający wolną grupę karboksylową, znany jest jako koniec karboksylowy (lub C-koniec). Na przedstawionym powyżej bardzo krótkim polipeptydzie N-koniec znajduje się po lewej stronie, zaś C-koniec po prawej stronie.
Jak przejść od sekwencji aminokwasów polipeptydu do trójwymiarowej struktury dojrzałego, funkcjonalnego białka? Aby dowiedzieć się, jak interakcje pomiędzy aminokwasami wpływają na ułożenie się białka w jego dojrzały kształt, polecam film o strukturach białka.
Chcesz dołączyć do dyskusji?
Na razie brak głosów w dyskusji